Los extractos foliares de Jatropha gossypiifolia L. (Euphorbiaceae) contienen compuestos que son tóxicos a los insectos. En este estudio, se probaron estos extractos sobre las larvas de tres especies de lepidópteros, Busseola fusca (Fuller) (Lepidoptera: Noctuidae), Ostrinia nubilalis Hubner (Lepidoptera: Pyralidae) y Sesamia nonagrioides Lef. (Lepidoptera: Noctuidae); las cuales son plagas importantes del maíz en África, Europa y países mediterráneos respectivamente. Se encontró que los extractos foliares eran altamente tóxicos contra larvas neonatas de B. fusca y O. nubilalis rápidamente después de que fueron ingeridos. En contraste, no se encontró toxicidad frente a larvas en cuarto instar de O. nubilalis y un bajo nivel de toxicidad fue observado con neonatos de S. nonagrioides . Debido a la toxicidad de J. gossypiifolia hacia larvas neonatas de B. fusca y O. nubilalis, se puede usar este extracto para el control de estas especies cuando están colonizando plantas de maíz.

Leaf extracts of Jatropha gossypiifolia L. (Euphorbiaceae) contain compounds that are toxic to insects. In this study, these extracts were tested against larvae of three lepidopteran species, Busseola fusca (Fuller) (Lepidoptera: Noctuidae), Ostrinia nubilalis Hubner (Lepidoptera: Pyralidae) and Sesamia nonagrioides Lef. (Lepidoptera: Noctuidae), which are important pests of maize in Africa, Europe and Mediterranean countries, respectively. Leaf extracts were shown to be highly toxic to neonate larvae of B. fusca and O. nubilalis quickly after they were ingested. In contrast, no effect was found on fourth instar O. nubilalis and a low level of toxicity was observed on neonates of S. nonagrioides . Given the toxicity of J. gossypiifolia to larval neonates of B. fusca and O. nubilalis , this extract can be used for the control of these species when they are colonizing the plant.

Apesar de possuir uma família de proteínas de defesa, o feijão-comum (Phaseolus vulgaris L.) pode ser atacado por insetos bruquídeos causando sérios danos aos grãos armazenados. O P. vulgaris possui duas formas ativas de inibidores de a-amilases, denominadas a-AI1 e a-AI2, que apresentam diferentes especificidades em relação às a-amilases. A a-amilase de Zabrotes subfasciatus é inibida por a-AI2 mas não por a-AI1. Em contraste, a a-amilase pancreática de porco é inibida por a-AI1 mas não é por a-AI2. O objetivo deste trabalho foi entender as bases moleculares da especificidade desses inibidores em relação às a-amilases. Para tanto, foram construídos mutantes do a-AI2, os quais foram expressados em plantas de fumo. Todos os inibidores mutantes deixaram de inibir a a-amilase de inseto sem, contudo, passar a exibir atividade contra a a-amilase de mamífero. Os modelos estruturais explicam por que a substituição de His33 do a-AI2 pela seqüência correspondente do a-AI1 (Ser-Tyr-Asn) aboliu a inibição da a-amilase de Z. subfasciatus. Dos estudos de modelagem molecular pode-se concluir que o tamanho e a complexidade da interface a-amilase-inibidor explicam por que a mutação da alça N-terminal e a quebra da atividade inibitória para a-amilase de Z. subfasciatus não levam ao ganho de atividade inibitória do mutante em relação à a-amilase de porco.

Despite the presence of a family of defense proteins, Phaseolus vulgaris can be attacked by bruchid insects resulting in serious damage to stored grains. The two distinct active forms of a-amylase inhibitors, a-AI1 and a-AI2, in P. vulgaris show different specificity toward a-amylases. Zabrotes subfasciatus a-amylase is inhibited by a-AI2 but not by a-AI1. In contrast, porcine a-amylase is inhibited by a-AI1 but not by a-AI2. The objective of this work was to understand the molecular basis of the specificity of two inhibitors in P. vulgaris (a-AI1 and a-AI2) in relation to a-amylases. Mutants of a-AI2 were made and expressed in tobacco plants. The results showed that all the a-AI2 mutant inhibitors lost their activity against the insect a-amylases but none exhibited activity toward the mammalian a-amylase. The replacement of His33 of a-AI2 with the a-AI1-like sequence Ser-Tyr-Asn abolished inhibition of Z. subfasciatus a-amylase. From structural modeling, the conclusion is that the size and complexity of the amylase-inhibitor interface explain why mutation of the N-terminal loop and resultant abolition of Z. subfasciatus a-amylase inhibition are not accompanied by gain of inhibitory activity against porcine a-amylase.